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Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  37 lines
  1. ******************************************************************
  2. * Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature *
  3. ******************************************************************
  4.  
  5. Biopterin-dependent  aromatic amino-acid hydroxylases [1]  are  iron-dependent
  6. enzymes  that catalyze a mixed  oxidation  reaction.  This consumes  a reduced
  7. biopterin cofactor  and molecular  oxygen for the hydroxylation of an aromatic
  8. amino-acid substrate. Enzymes  that  belong  to  this  family,  and  for which
  9. sequence data is available, are listed below.
  10.  
  11.  - Phenylalanine-4-hydroxylase (EC 1.14.16.1) (PAH).  Catalyzes the conversion
  12.    of phenylalanine  to tyrosine. In humans, deficiencies of PAH are the cause
  13.    of phenylketonuria,  the most common inborn error of amino acid metabolism.
  14.    In the bacteria Chromobacterium violaceum [2], PAH is copper-dependent.
  15.  - Tyrosine 3-hydroxylase (EC 1.14.16.2) (TYH). Catalyzes  the  rate  limiting
  16.    step in  catecholamine  biosynthesis:  the  conversion of  tyrosine to 3,4-
  17.    dihydroxy-L-phenylalanine.
  18.  - Tryptophan 5-hydroxylase (EC 1.14.16.4) (TRH). Catalyzes  the rate-limiting
  19.    step in serotonin biosynthesis: the conversion  of tryptophan to 3-hydroxy-
  20.    anthranilate.
  21.  
  22. Enzymes that  belong  to  this family are functionally as well as structurally
  23. related [2].  Their size ranges from 296 residues for bacterial PAH, to  about
  24. 500 residues for eukaryotic PAH,  TYH and TRH. As a signature pattern for this
  25. family, we  selected  a conserved region in the central part of these enzymes,
  26. which contains two conserved histidines.
  27.  
  28. -Consensus pattern: P-D-x(2)-H-[DE]-L-[LIVMF]-G-H-[LIVM]-P
  29. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  30. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  31. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  32.  
  33. [ 1] Grenett H.E., Ledley F.D., Reed L.L., Woo S.L.C.
  34.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84:5530-5534(1987).
  35. [ 2] Onishi A., Liotta L.J., Benkovic S.J.
  36.      J. Biol. Chem. 266:18454-18459(1991).
  37.